kobalente

covalente (es)

Proteina egoki tolesturik mantentzen duten lotura ez-kobalenteak eraldatzen direlako gertatzen da konformazio-aldaketa hori, baina ez die lotura peptidikoei eragiten.>
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El cambio de conformación se produce por la alteración de los enlaces no covalentes que mantienen a la proteína correctamente plegada, sin afectar a los enlaces peptídicos.
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Egoera fisikoa: ioiek parte hartzen duten eta disoluzioan dauden erreakzio kimikoak, azido-basea (20. gaia ikusi) neutralizatzen duten erreakzioak, esate baterako, lotura kobalenteak hautsi behar diren erreakzioak baino bizkorragoak dira.>
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Estado físico: las reacciones químicas en disolución en las que participan iones, como las reacciones de neutralización ácido-base (ver t20) son mucho más rápidas que las reacciones en las que deben romperse enlaces covalentes.
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Bestalde, base bat elektroi pare bat eman edo partekatu ditzakeen substantzia da (lotura kobalente koordinatu bat osatzeko).>
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Una base es la sustancia que puede ceder o compartir un par de electrones para formar un enlace covalente coordinado.
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Molekula organikoak, batez ere, lotura kobalenteen bidez loturiko karbono-atomoek eratzen dituztenak dira.>
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Las moléculas orgánicas son todas aquellas constituidas, básicamente, por átomos de carbono unidos mediante enlaces covalentes.
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Disolbagarritasuna: erradikalek, ionizatzean, lotura ez-kobalenteak ezartzen dituzte ur-molekulekin, eta ur-molekulen geruza batek inguratzen ditu beste proteina batzuekin elkartu daitezela eragotziz, horrek jalkitzea eragingo lukeelarik.>
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Solubilidad: los radicales, al ionizarse, establecen enlaces no covalentes con las moléculas de agua y se rodean de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.
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